一氧化氮（NO）是诸如血管舒张，血小板聚集抑制，神经传递，抗菌活动等一系列生理学过程的重要调控因子，NO的氧化还原状态及其二原子的化学性质，使其能通过与各种蛋白质发生反应并调控各种细胞内和细胞外事件。很显然，NO修饰反应是通过将亚硝基集团转移至半胱氨酸的巯基上形成S-亚硝基硫醇（SNO），这一过程通常被称之为S-亚硝基化作用。被大家公认的是蛋白发生S-亚硝基化的调控与磷酸化类似，尽管蛋白中的半胱氨酸残基都可发生S-亚硝基化修饰，但是只有很少的修饰是特异性的并且起到调控蛋白功能的作用。
目前最广泛阐明的NO信号通路机制包括对血红素蛋，可溶性鸟苷酸环化酶以及细胞色素C氧化酶的结合和改变。蛋白S-亚硝基化是一种可逆的翻译后修饰，被认为是蛋白质活动，定位，蛋白稳定性和蛋白之间互作的调节剂。
蛋白质的硫醇残基可以通过与NO集团和不同的硫醇底物发生特定反应形成S亚硝基硫醇，其可以直接与NO作用也可通过在硫醇盐和S-亚硝基谷胱甘肽（GSNO）反应时形成。由于此过程的可逆性，后一种化合物GSNO也同样促进S-亚硝基化反应，因此会在氧化还原对GSH/GSNO和氧化还原对蛋白-SH/蛋白-SNO之间产生一种动态平衡。其实GSNOR通过与GSNO反应生成氧化谷胱甘肽二硫化物（GSSG）和氨（NH3），因此而降低S-亚硝基醇的浓度，随后谷氧还蛋白（GRX）通过将GSSG还原为GSH，维护并稳定这个SNO的系统。 当然一氧化氮（NO）分子集团也可以直接转移到蛋白上发生修饰，S-亚硝基硫醇的动态平衡同样依靠于硫氧化还原蛋白/硫氧化还原蛋白还原酶（Trx/TrxR）系统，Trx-介导的SNO蛋白还原化为硫醇是通过对NAPDH的氧化为代价，最终并产生NO去介导相关信号通路。
越来越多的研究把焦点放在系统性分析组织，器官和细胞中蛋白的S亚硝基化修饰程度，迄今为止，科学家们已经投入大量工作去理解蛋白S亚硝基化的发生机制，并探索出了几种揭示蛋白S亚硝基化的研究手段。以NO为基础的检测（Saville 检测，化学显影，比色法和荧光法），有机汞和氢化鳞为基础直接捕获，生物素转化法以及液质联用，质谱方法能够对在不同生理和病理情况下的细胞和组织内蛋白的S-亚硝基化程度进行检测。
液质联用（LC-MS/MS）是一种可以定性定量生物杨蓓中SNO和SNO蛋白的有效分析手段，然而直接发现生物体蛋白的SNO位点很具有挑战性，因为S-NO化学键非常不稳定。SNO修饰的多肽通常会看到29Da分子量大小的偏移相比较没有发生修饰的肽段。
实验流程 |
 |
|
服务流程 |
|
