*乙酰化位点鉴定适合研究乙酰化位点初步定性，适合SDS-PAGE或者IP互作溶液样本。
乙酰化修饰与蛋白活性调控紧密相关；大部分研究发现非组蛋白乙酰化发生在赖氨酸残基，这种修饰对于影响mRNA稳定，蛋白定位，相互作用以及降解过程扮演重要角色。更有趣的是，这些非组蛋白乙酰化与肿瘤发生，癌细胞增殖，免疫效应还有关。
近年来随着质谱技术不断进步与发展，蛋白乙酰化这种重要的蛋白翻译后修饰逐渐被揭开神秘的面纱。通常在乙酰基转移酶的催化下，蛋白在转录过程或后转录过程中发生乙酰化修饰，此乙酰基集团可以被连接在氨基酸的N端，也就是N-乙酰化；或者连接在氨基侧链的赖氨酸残基上。
N-乙酰化是真核生物蛋白修饰中最多见的蛋白修饰，85%哺乳动物蛋白，60%酵母蛋白都发现此修饰，但是在原核生物钟很少发现此种修饰。大部分实验表明N-乙酰化通常发生在丝氨酸，丙氨酸和苏氨酸的N端残基上，并且此修饰发生过程中有几种不同的N-乙酰基转移酶参与，随后执行不同分子功能。（如图）
赖氨酸残基发生乙酰化是一个可逆的过程，而且是转录相关过程中染色质蛋白的重要修饰，通过乙酰化修饰影响蛋白之间相互作用和蛋白与DNA的相互作用；在组蛋白乙酰化和去乙酰化过程中，对赖氨酸N末端进行修饰从而影响基因调控；
除组氨酸修饰之外，还有很多非组蛋白的赖氨酸残基发生乙酰化。赖氨酸（Lys）乙酰化修饰异常可能引起各种疾病，包括癌症，糖尿病，心血管疾病以及神经退行性疾病等。
当然赖氨酸残基不仅可以发生乙酰化修饰，还可以发生甲基化、泛素化和SUMO化修饰。因此，赖氨酸残基被不同的酶催化会发生如下的翻译后修饰，如图所示。
尽管随着蛋白质组学研究手法的进步使我们对蛋白乙酰化的认识更加深入，但是乙酰蛋白组之间的相互作用与调控仍然有很多未知亟待探索研究。
Aimsmass提供专业的乙酰化位点鉴定服务，蛋白乙酰化和其他翻译后修饰，包括磷酸化，泛素化和甲基化，可影响乙酰化蛋白的生物学功能。
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